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Enfermedades por el mal plegamiento de proteínas

  • 22 Junio 2011

1. Introducción

Existen enfermedades producidas por microorganismos, como bacterias, hongos, levaduras o virus. No obstante, hay otras enfermedades causadas por material biológico aún más pequeño: son las enfermedades debidas al mal plegamiento de una proteína, que induce cambios en la proteína nativa, transformándola. La enfermedad se asocia tanto a la pérdida de función de la proteína nativa como a las repercusiones que ocasiona la «nueva» proteína. A lo largo de este trabajo vamos a ofrecer una visión general de estas enfermedades, tratadas desde el punto de vista bioquímico. Así pues, comenzaremos exponiendo cómo se pliega una proteína correctamente, los factores que intervienen en su plegamiento, etc., para continuar con una visión más detallada de algunas de las enfermedades más características o conocidas de este tipo.

2. ¿Cómo se pliegan las proteínas?
Tal y como creemos hoy en día, las proteínas se van plegando simultáneamente mientras van siendo sintetizadas. Las estructuras primarias, es decir, la distribución lineal de los aminoácidos que forman la proteína, van girando, van adoptando posiciones en el espacio que la van estabilizando. Sin embargo, no todos los giros son posibles, ya que muchos de ellos son inalcanzables debido a los impedimentos estéricos que presentan las cadenas laterales de los siguientes aminoácidos.
Esta estructura primaria se va enrollando progresivamente sobre sí misma en lo que se conoce como estructura secundaria, en la que ya van apareciendo unidades repetidas de secuencias. La estructura secundaria se va volviendo más compleja conforme van aumentando la cadena y las interacciones entre conformaciones secundarias, formando una unidad fisiológicamente activa, conocida como estructura terciaria. En las proteínas formadas por más de un protómero, a la asociación de estructuras terciarias se la denomina estructura cuaternaria.
Así pues, una misma secuencia de aminoácidos puede adquirir muchas conformaciones estables, siendo sólo una muy pequeña fracción de éstas biológicamente activa. Es posible determinar el tiempo que tardaría una proteína en recorrer todas las conformaciones permitidas por su secuencia de monómeros. No obstante, este resultado resulta inviable en una célula viva. Por ejemplo: el tiempo que tarda una proteína de 100 residuos de aminoácidos de Escherichia coli a 37º C en adquirir su estructura biológicamente activa es de unos 5 segundos; en cambio, el cálculo matemático sugiere que tardaría 1077 años en probar todas las conformaciones (suponiendo que cambia de conformación a la velocidad de vibración molecular de 10–13 segundos). Por lo tanto, se deduce que existen ciertos atajos, ciertos patrones en el plegamiento que lo agilizan, ya que éste no puede ser al azar. A este hecho se lo conoce como la paradoja de Levinthal.
A lo largo del tiempo se han ido desarrollando diferentes teorías acerca de cómo se pliegan las proteínas. Una de ellas defiende que el proceso está jerarquizado, uniéndose «semiestructuras» iguales entre sí que forman una superestructura secundaria estable (como una superhélice).

(Ver trabajo completo en PDF)

(Crespo Belenguer D.T., Piera Pérez P. y Hoyo García, R. Enfermedades por el mal plegamiento de proteínas. El Farmacéutico Joven, nº 5 Julio 2011, Ed. Mayo. Disponible en: www.elfarmacéuticojoven.es)

Información adicional

  • antetítulo: Trabajo científico
  • autores: Daniel Tomás Crespo Belenguer, Pablo Piera Pérez y Rafael Hoyo García
  • info-autores: Trabajo de intensificación de la asignatura de Bioquímica. Profesor: Luis Torres Asensi. Facultad de Farmacia de la Universidad de Valencia
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